Analyse de la protéine du prion du liquide cérébro-spinal des brebis saines et atteintes de tremblante

Dans le cadre de la recherche d'un test-diagnostic de la tremblante, nous avons montré que la concentration en PrPc (protéine du prion cellulaire) du LCS (liquide cérébro-spinal) des ovins présente une faible variabilité inter-individuelle et une absence de variations nychtémérales. Nous n'avons pas mis en évidence de différence de concentration en PrPc du LCS entre les brebis saines et celles atteintes de tremblante. Cependant, nous avons montré que la PrP du LCS des brebis atteintes de tremblante est moins sensible à la protéinase K que la PrP du LCS des brebis saines. L'absence de variations des concentrations en PrP du LCS des brebis après une administration intra-veineuse de PrP recombinante ovine ne nous a pas permis de mettre en évidence l'existence d'un risque transfusionnel

Prion protein in the cerebrospinal fluid of healthy and naturally scrapie-affected sheep

The aim of this study was to characterize the cerebrospinal fluid (CSF) prion protein (PrP) of healthy and naturally scrapie-affected sheep. The soluble form of CSF PrPC immunoblotted with an anti-octarepeat and an anti-C terminus mAb showed two isoforms of approximately 33 and 26 kDa, corresponding to the biglycosylated and unglycosylated isoforms of brain PrPC. Neither the mean concentration nor the electrophoretic profile of CSF PrP differed between healthy and scrapieaffected sheep, whereas a slightly increased resistance of CSF PrP to mild proteolysis by proteinase K was evident in the CSF of scrapie-affected sheep. No difference in susceptibility to proteolysis was observed between the two ARR and VRQ genetic variants of the purified prokaryote recombinant PrP. It was concluded that the physicochemical properties of PrPC in the CSF could be altered during scrapie and that these changes might reflect the physiopathological process of prion disease